Митохондрия 6 класс что такое

Митохондрии: строение и функции

Митохондрии – двомембранний органоид эукариотической клетки. Они являются важными частями наших клеток, поскольку принимают пищу и производят энергию, которую могут использовать клетки.

Животные и растения состоят из многих сложных клеток, которые называются эукариотические клетки. Внутри этих клеток расположены структуры, выполняющие особые функции для клетки, – органеллы. Органеллы, отвечающие за выработку энергии для клетки, – это и эсть митохондрии.

Различные типы клеток имеют разное количество митохондрий. Некоторые простые клетки содержат только один-два митохондрии. Однако сложные животные клетки, которым нужно много энергии, например, мышечные, могут иметь тысячи митохондрий.

Основная функция митохондрий – производить энергию для клетки. Клетки используют специальную молекулу для получения энергии под названием АТФ (аденозинтрифосфат). АТФ для клетки производится внутри митохондрий.

То есть энергетическая функция митохондрий интегрируется с окисления органических соединений, что происходит в матриксе, благодаря чему митохондрии называют дыхательным центром клеток; синтеза АТФ, что осуществляется на кристах, благодаря чему митохондрии называют энергетическими станциями клеток.

Митохондрии вырабатывают энергию в процессе клеточного дыхания. Митохондрии принимают молекулы пищи в виде углеводов и сочетают их с кислородом для получения АТФ. Они используют ферменты для получения правильной химической реакции.

Кроме выработки энергии, митохондрии выполняют и другие функции для клетки, включая клеточный метаболизм, выработки тепла, контроль концентрации кальция и выработки некоторых стероидных гормонов. А о других гормонах можно узнать благодаря онлайн уроку за 8 класс по биологии на тему «Принципы регуляции. Эндокринная система».

Митохондрии имеют четкую структуру, которая помогает им производить энергию.

Внешняя мембрана. Защищенная гладкой внешней мембраной, которая имеет форму от круглой палочки до длинного стержня.

Внутренняя мембрана. В отличие от других органелл в клетке, митохондрии также имеют внутреннюю мембрану. Она имеет множество складок и выполняет ряд функций, чтобы помочь сделать энергию.

Кристи. Это складки на внутренней мембране. Наличие всех этих складок способствует увеличению площади поверхности внутренней мембраны.

Матрикс. Это пространство внутри внутренней мембраны. Большинство белков митохондрий находятся в матриксе. Матрикс также содержит рибосомы и ДНК, которые являются уникальными для митохондрий.

Белок синтезирующей системы. В митохондрий есть своя белоксинтезирующая система – ДНК, РНК и рибосомы. Генетический аппарат имеет вид кольцевой молекулы – нуклеотида, точно как у бактерий. Часть необходимых белков митохондрии синтезируют сами, а часть получают из цитоплазмы, поскольку эти белки кодируются ядерными генами.

Интересные факты о митохондриях:

Они могут быстро менять форму и перемещаться по клетке, когда это нужно.

Когда клетке требуется больше энергии, митохондрии могут размножаться, увеличиваясь, а затем делясь. Если клетке нужно меньше энергии, некоторые митохондрии погибнут или станут неактивными.

Митохондрии очень похожи на некоторые бактерии. По этой причине некоторые ученые считают, что сначала они были бактериями, которые поглощались более сложными клетками.

Различные митохондрии вырабатывают различные белки. Некоторые митохондрии могут производить сотни различных белков, которые используются для различных функций.

Кроме энергии в виде АТФ, они также производят небольшие количества углекислого газа.

Нужно выполнить домашнее задание по биологии в учебнике или рабочей тетради? Ищите все готовое в разделе «ГДЗ и решебниики по биологии за 8 класс».

Источник

Митохондрии: энергостанции нашего организма

На молекулярном уровне наш организм можно рассматривать как своеобразный биологический механизм. Очень сложную, многогранную, но, тем не менее, машину, принципы работы которой мы сегодня начинаем понимать все лучше и лучше. И один из этих принципов является по-настоящему фундаментальным: никакая машина не сможет работать без притока энергии.

Для более простых механизмов этот принцип нам понятен, что называется, на интуитивном уровне. Двигатель автомобиля получает энергию, сжигая топливо в баке, телевизор использует энергию тока в розетке и так далее. Но вот с нашей собственной биологической машиной – нашим телом – все не так очевидно. То есть, наверняка наш читатель знает, что мы берем энергию из пищи (и об этом мы уже рассказывали более подробно). Но вот как именно это происходит? Где и как в нашем теле условные углеводы или жиры превращаются в ту движущую силу, которая необходима для всех без исключения процессов, протекающих в организме?

Клеточные «электростанции»

Основные объемы энергии в человеческом теле вырабатываются внутри отдельных клеток. Можно сказать, что каждая из них самостоятельно отвечает за собственное энергоснабжение. А это значит, что в каждой клетке (как минимум в тех клетках, которые имеют ядра, эритроциты не в счет), должна быть своя «электростанция». И это действительно так! Более того, нередко таких «электростанций» имеется несколько десятков или даже сотен. Зависит их число от того, насколько интенсивно работает клетка, а значит, и от того, насколько много ей требуется энергии в единицу времени. Научное название таких «электростанций» – митохондрии, а их совокупность именуют митохондриальным пулом клетки.

Как появились митохондрии?

Один из важных вопросов, который давно беспокоил научную общественность: а откуда вообще взялись митохондрии в наших клетках? Самая современная и достоверная теория предлагает крайне необычный ответ: митохондрии – это потомки бактерий.

Давным-давно одноклеточные организмы, которым предстояло стать нашими предками, научились поглощать крохотные бактерии, присутствующие в окружающей среде. Если попросту – они ими питались. Но в один прекрасный день такая протобактерия не разрушилась, попав во внутриклеточную среду. И более того, она сохранила не только целостность, но и кое-какие свои функции. В частности, способность вырабатывать энергию с помощью кислорода. Каков до этого был механизм получения энергии у тех одноклеточных, которые впоследствии станут нами, известно плохо. Но с уверенностью можно сказать, что аэробный путь, предложенный им проглоченной бактерией, был однозначно более выгодным и эффективным.

Результатом этого удивительного события стал внутриклеточный симбиоз. Бактерия вырабатывала много энергии, а одноклеточный организм-хозяин снабжал ее достаточным количеством кислорода и других необходимых соединений. Со временем протобактерия упростилась, видоизменилась и стала необходимой клеточной органеллой. Этот союз оказался настолько успешным, что сейчас на нем построено энергоснабжение практически всех эукариотических клеток растений, грибов и животных. В том числе и нас с вами [1].

Как устроены митохондрии?

Многое в строении митохондрий до сих пор напоминает о том, что когда-то они были самостоятельными бактериями. Так, например, они окружены внешней липидной мембраной – такую мембрану имеют и все остальные клетки нашего организма. Основная функция внешней мембраны – защита митохондрии, отграничение ее от окружающей внутриклеточной среды, а также транспортировка необходимых веществ внутрь и выведение результатов ее работы наружу [2].

Внутреннее пространство митохондрии занимает матрикс. Это жидкая среда, состоящая из смеси жирных кислот, белков, рибосом и других соединений. В матриксе проходит первая стадия кислородного дыхания, то есть, выработки энергии. Кроме того, здесь находится и еще одно свидетельство прошлой самостоятельности митохондрий – митохондриальная ДНК. Да, оказывается, не весь наш генетический материал помещен в клеточное ядро! Эти небольшие кольцевые митохондриальные ДНК (мтДНК) кодируют 13 белков, которые нужны для работы самой митохондрии. В основном это ферменты, участвующие в дыхательной цепи окисления водорода [3].

Что еще интересно: люди наследуют мтДНК исключительно по материнской линии, а мтДНК, полученная от сперматозоида, разрушается сразу после оплодотворения [4]. Эта «женская» мтДНК мутирует по очень четким законам и поэтому можно отследить то, как именно она изменялась с течением времени. Ряд исследований последних лет убедительно доказал, что примерно 200 000 лет назад в Африке жила женщина, от которой свою мтДНК получило все современное человечество. Ученые поэтически назвали эту женщину «митохондриальной Евой» [5].

Наконец, между внешней мембраной и матриксом имеется и вторая, внутренняя мембрана. Она очень неровная и образует кристы – длинные складки, направленные к центру митохондрии. Именно их – как темные полосы – видели первые исследователи XIX века. На внутренней мембране как раз и происходит запасание энергии в виде молекул аденозинтрифосфата (АТФ). В процессе этого потребляется более 80% того кислорода, который попадает в нашу кровь при дыхании [6].

Чем еще заняты наши митохондрии?

Основная функция этих органелл – обеспечение энергией всех протекающих в клетке процессов. Однако, помимо этого митохондрии выполняют и еще целый ряд витальных (жизненно важных) функций. В их числе:

Опираясь на данные современных исследований, можно смело утверждать, что митохондрии, во-первых, активно участвуют во внутриклеточных процессах, а во-вторых, влияют и на физиологию всего организма. Такая «широкая специализация» стала причиной того, что нарушения работы митохондрий сегодня рассматривают как одну из важных причин появления множества заболеваний [12].

Что будет при нарушении работы митохондрий?

Очевидно, что самым первым и самым ярким проявлением дисфункции митохондрий будет уменьшение выработки энергии в клетке. На клиническом уровне такое обстоятельство может проявляться по-разному. И больше всего пострадают те ткани, которые работают максимально активно, а значит, требуют наибольшего притока энергии [13]:

Кроме того, учитывая другие функции митохондрий, о которых мы рассказывали выше, их неправильная работа может становиться фактором риска развития многих нарушений [14]:

Как улучшить работу митохондрий?

На настоящий момент предложены две стратегии того, как улучшить функции митохондриального пула. Первая связана с тем, что митохондрии, как органеллы, не статичны. Они могут сливаться, делиться, увеличиваться и уменьшаться в размерах, а также обмениваться своим генетическим материалом [15]. Это тоже своеобразное «наследие» их бактериального прошлого. В ходе таких слияний и делений поврежденные участки митохондрий и мтДНК отсеиваются и распадаются. Итогом становится образование новых, полноценных митохондрий, которые намного лучше выполняют все свои функции. То есть, благодаря этим процессам происходит обновление всего митохондриального пула клетки [16].

Мы имеем возможность ускорить это обновление. В частности, таким действием обладает функциональный продукт здорового питания под названием T8 ERA MIT UP, который недавно выпустила на рынок компания VILAVI INT LTD. В этом продукте содержится концентрат гранатового сока, который богат веществами под названием эллаготаннины [17]. Попадая в наш желудок, они быстро распадаются с образованием эллаговой кислоты, а ее, в свою очередь, перерабатывают кишечные бактерии, производя уролитин А [18]. Это соединение как раз и стимулирует митохондрии активнее обновляться путем слияния и деления. Уже есть исследования, которые показывают, что дефицит уролитина А – важный фактор преждевременного старения [19]. Помимо этого, доказано, что приток этого вещества увеличивает сопротивляемость физическим и умственным нагрузкам как раз за счет улучшения выработки энергии в митохондриях [20].

Вторая стратегия основана на защите митохондрий от разрушающего воздействия оксидативного стресса. Как мы уже говорили, в ходе выработки энергии они также синтезируют активные формы кислорода. Это молекулы-суперокислители (они же – свободные радикалы), которые играют сигнальную роль. Но, помимо этого, они обладают и немалой химической агрессивностью, являясь основной причиной оксидативного клеточного стресса [21]. А еще один действующий компонент активной формулы T8 ERA MIT UP – комплекс SibXP, содержащий полипренолы, клеточный сок пихты и хвойную пасту CGNC. При этом полипренолы – это многоатомные спирты растительного происхождения, которые обладают выраженной антиоксидантной активностью. Именно это их свойство и важно для улучшения функции митохондрий. Полипренолы химически связывают свободные радикалы, не давая им повреждать митохондриальные мембраны и ферменты. Благодаря этому выработка энергии в клетке и поддерживается на необходимом уровне [22].

Источники

1. Evans A., Neuman N. The Mighty Mitochondria. Molecular Cell. 2016, March, 3, 61 (5): 641.

2. André J. Mitochondria. Biology of the Cell. 1994, 80 (2-3): 103-6.

3. Gaston D., Tsaousis A.D., Roger A.J. Predicting proteomes of mitochondria and related organelles from genomic and expressed sequence tag data. Methods in Enzymology. 2009, 457: 21-47.

4. Al Rawi S., Louvet-Vallée S., Djeddi A., Sachse M., Culetto E., Hajjar C., Boyd L., Legouis R., Galy V. Postfertilization autophagy of sperm organelles prevents paternal mitochondrial DNA transmission. Science. 2011, 334: 1144-1147.

5. Fu Q., Mittnik A., Johnson P.L., Bos K., Lari M., Bollongino R., Sun C., Giemsch L., Schmitz R., et al. A revised timescale for human evolution based on ancient mitochondrial genomes. Current Biology. 21 March 2013, 23 (7): 553–59.

6. André J. Mitochondria. Biology of the Cell. 1994, 80 (2-3): 103-6.

7. Bock F.J., Tait S.W.G. Mitochondria as multifaceted regulators of cell death. Nature Reviews Molecular Cell Biology. 2020, February, 21 (2): 85-100.

8. Kornmann B. The endoplasmic reticulum-mitochondria encounter structure: coordinating lipid metabolism across membranes. Journal of Biological Chemistry. 2020, May, 26, 401 (6-7): 811-820.

9. Liu X., Hajnóczky G. Ca2+-dependent regulation of mitochondrial dynamics by the Miro-Milton complex. International Journal of Biochemistry and Cell Biology. 2009, 41: 1972-1976.

10. Murphy M.P. How mitochondria produce reactive oxygen species. Biochemistry Journal. 2009, 417: 1-13.

11. Clark A., Mach N. The crosstalk between the gut microbiota and mitochondria during exercise. Frontiers of Physiology. 2017, May 19, 8: 319.

12. Annesley S.J., Fisher P.R. Mitochondria in Health and Disease. Cells. 2019. July, 5, 8 (7): 680.

13. van der Giezen M., Tovar J. Degenerate mitochondria. Reports of European Molecular Biology Organization. 2005, June, 6, (6): 525-30.

14. Duchen M.R. Mitochondria in health and disease: perspectives on a new mitochondrial biology. Molecular Aspects of Medicine. 2004, August, 25 (4): 365-451.

15. Youle R.J., van der Bliek A.M. Mitochondrial fission, fusion, and stress. Science (New York, N.Y.), 2012, 337(6098), 1062–1065.

16. Ashrafi G., Schwarz T.L. The pathways of mitophagy for quality control and clearance of mitochondria. Cell Death & Differentiation. 2013, January, 20 (1): 31-42.

17. Johanningsmeier S.D., Harris G.K. Pomegranate as a functional food and nutraceutical source. Annual Review of Food Science and Technology. 2011-02-28, 2 (1): 181–201.

18. Selma M.V., Beltrán D., Luna M.C., Romo-Vaquero M., García-Villalba R., Mira A., et al. Isolation of Human Intestinal Bacteria Capable of Producing the Bioactive Metabolite Isourolithin A from Ellagic Acid. Frontiers in Microbiology. 2017, 8: 1521.

19. D’Amico D., Andreux P.A., Valdés P., Singh A., Rinsch C., Auwerx J. Impact of the Natural Compound Urolithin A on Health, Disease, and Aging. Trends in Molecular Medicine, May 2021, S1471491421001180.

20. Ryu D., Mouchiroud L., Andreux P.A., Katsyuba E., Moullan N., Nicolet-Dit-Félix A.A., et al. «Urolithin A induces mitophagy and prolongs lifespan in C. elegans and increases muscle function in rodents». Nature Medicine. August 2016, 22 (8): 879–88.

21. Lin M.T., Beal M.F. Mitochondrial dysfunction and oxidative stress in neurodegenerative diseases. Nature. 2006, October, 19, 443 (7113): 787-95.

22. Михайлова Е.А., Локошко Д.В., Большакова Е.М. Полипренолы и долихолы, как важный компонент антиоксидантной защиты фосфолипидных мембран. Обзор данных современной научной литературы. Современная Российская наука: актуальные вопросы, достижения и инновации: сборник статей II Всероссийской научно-практической конференции, Пенза, 07 мая 2021 года. С. 97-101.

Источник

Митохондрия

Митохо́ндрия (от греч. μίτος — нить и χόνδρος — зёрнышко, крупинка) — двумембранная гранулярная или нитевидная органелла толщиной около 0,5 мкм. Характерна для большинства эукариотических клеток как автотрофов (фотосинтезирующие растения), так и гетеротрофов (грибы, животные). Энергетическая станция клетки; основная функция — окисление органических соединений и использование освобождающейся при их распаде энергии в синтезе молекул АТФ, который происходит за счёт движения электрона по электронно-транспортной цепи белков внутренней мембраны. Количество митохондрий в клетках различных организмов существенно отличается: так, одноклеточные зелёные водоросли (эвглена, хлорелла, политомелла) и трипаносомы имеют лишь одну гигантскую митохондрию, тогда как ооцит и амёба Chaos chaos содержат 300 000 и 500 000 митохондрий соответственно; у кишечных анаэробных энтамёб и некоторых других паразитических простейших митохондрии отсутствуют.

Содержание

Происхождение митохондрий

В соответствии с теорией симбиогенеза, митохондрии появились в результате захвата примитивными клетками (прокариотами) бактерий. Клетки, которые не могли сами использовать кислород для генерации энергии, имели серьёзные ограничения в возможностях развития; бактерии же (прогеноты) могли это делать. В процессе развития таких отношений прогеноты передали множество своих генов сформировавшемуся, благодаря повысившейся энергоэффективности, ядру теперь уже эукариот. [1] Вот почему современные митохондрии больше не являются самостоятельными организмами. Хотя их геном кодирует компоненты собственной системы синтеза белка, многие ферменты и белки, необходимые для их функции, кодируются хромосомами, синтезируются в клетке и только потом транспортируются в органеллы.

Митохондрии в клетке

Впервые митохондрии обнаружены в виде гранул в мышечных клетках в 1850 году. Число митохондрий в клетке непостоянно. Их особенно много в клетках, в которых потребность в кислороде велика. По своему строению они представляют собой цилиндрические органеллы, встречающиеся в эукариотической клетке в количестве от нескольких сот до 1-2 тысяч и занимающие 10-20 % её внутреннего объёма. Сильно варьируют так же размеры (от 1 до 70 мкм) и форма митохондрий. При этом ширина этих органелл относительно постоянна (0,5-1 мкм). Способны изменять форму. В зависимости от того, в каких участках клетки в каждый конкретный момент происходит повышенное потребление энергии, митохондрии способны перемещаться по цитоплазме в зоны наибольшего энергопотребления, используя для движения структуры цитоскелета эукариотической клетки.

Альтернативой множеству разрозненных небольших митохондрий, функционирующих независимо друг от друга и снабжающих АТФ небольшие участки цитоплазмы, является существование длинных и разветвлённых митохондрий, каждая из которых может энергетически обеспечивать отдалённые друг от друга участки клетки (например, у одноклеточных зелёных водорослей Chlorella). Вариантом такой протяжённой системы может также являться упорядоченное пространственное объединение множества митохондрий (хондриом или митохондрион), обеспечивающее их кооперативную работу и встречающееся как у одноклеточных, так и у многоклеточных организмов. Особенно сложно этот тип хондриома устроен в скелетных мышцах млекопитающих, где группы гигантских разветвлённых митохондрий связаны друг с другом с помощью межмитохондриальных контактов (ММК). Последние образованы плотно прилегающими друг к другу наружными митохондриальными мембранами, в результате чего межмембранное пространство в этой зоне имеет повышенную электронную плотность. Особенно обильно ММК представлены в клетках сердечных мышц, где они связывают множественные отдельные митохондрии в согласованную работающую кооперативную систему.

Структура митохондрий

Наружная мембрана

Наружная мембрана митохондрии имеет толщину около 7 нм, не образует впячиваний и складок, и замкнута сама на себя. На наружную мембрану приходится около 7 % от площади поверхности всех мембран клеточных органелл. Основная функция — отграничение митохондрии от цитоплазмы. Наружная мембрана митохондрии состоит из билипидного слоя и пронизывающих его белков; соотношение липидов и белков по массе — примерно 1:1. Особую роль играет порин — каналообразующий белок: он формирует в наружной мембране отверстия диаметром 2-3 нм, через которые могут проникать небольшие молекулы и ионы весом до 5 кДа. Крупные молекулы могут пересекать наружную мембрану только посредством активного транспорта через транспортные белки митохондриальных мембран. Для наружной мембраны характерно присутствие ферментов: монооксигеназы, ацил-СоА-синтетазы и фосфолипазы А₂. Наружная мембрана митохондрии может взаимодействовать с мембраной эндоплазматического ретикулума; это играет важную роль в транспортировке липидов и ионов кальция.

Межмембранное пространство

Межмембранное пространство представляет собой пространство между наружной и внутренней мембранами митохондрии. Его толщина — 10-20 нм. Так как наружная мембрана митохондрии проницаема для небольших молекул и ионов, их концентрация в периплазматическом пространстве мало отличается от таковой в цитоплазме. Напротив, крупным белкам для транспорта из цитоплазмы в периплазматическое пространство необходимо иметь специфические сигнальные пептиды; поэтому белковые компоненты периплазматического пространства и цитоплазмы различны. Одним из белков, содержащихся в периплазматическом пространстве, является цитохром c — один из компонентов дыхательной цепи митохондрий.

Внутренняя мембрана

Внутренняя мембрана образует многочисленные гребневидные складки — кристы, существенно увеличивающие площадь ее поверхности и, например, в клетках печени составляет около трети всех клеточных мембран. Характерной чертой состава внутренней мембраны митохондрий является присутствие в ней кардиолипина — особого фосфолипида, содержащего сразу четыре жирные кислоты и делающего мембрану абсолютно непроницаемой для протонов. Ещё одна особенность внутренней мембраны митохондрий — очень высокое содержание белков (до 70 % по весу), представленных транспортными белками, ферментами дыхательной цепи, а также крупными АТФ-синтетазными комплексами. Внутренняя мембрана митохондрии в отличие от внешней не имеет специальных отверстий для транспорта мелких молекул и ионов; на ней, на стороне, обращенной к матриксу, располагаются особые молекулы АТФ-синтазы, состоящие из головки, ножки и основания. При прохождении через них протонов происходит синтез АТФ. В основании частиц, заполняя собой всю толщу мембраны, располагаются компоненты дыхательной цепи. Наружная и внутренняя мембраны в некоторых местах соприкасаются, там находится специальный белок-рецептор, способствующий транспорту митохондриальных белков, закодированных в ядре, в матрикс митохондрии.

Матрикс

Матрикс — ограниченное внутренней мембраной пространство. В матриксе (розовом веществе) митохондрии находятся ферментные системы окисления пирувата, жирных кислот, а также ферменты цикла трикарбоновых кислот (цикла Кребса). Кроме того, здесь же находится митохондриальная ДНК, РНК и собственный белоксинтезирующий аппарат митохондрии.

Митохондриальная ДНК

Находящаяся в матриксе митохондриальная ДНК представляет собой замкнутую кольцевую двуспиральную молекулу, в клетках человека имеющую размер 16569 нуклеотидных пар, что приблизительно в 10 5 раз меньше ДНК, локализованной в ядре. В целом митохондриальная ДНК кодирует 2 рРНК, 22 тРНК и 13 субъединиц ферментов дыхательной цепи, что составляет не более половины обнаруживаемых в ней белков. В частности, под контролем митохондрального генома кодируются семь субъединиц АТФ-синтетазы, три субъединицы цитохромоксидазы и одна субъединица убихинол-цитохром-с-редуктазы. При этом все белки, кроме одного, две рибосомные и шесть тРНК транскрибируются с более тяжёлой (наружной) цепи ДНК, а 14 других тРНК и один белок транскрибируются с более лёгкой (внутренней) цепи.

На этом фоне геном митохондрий растений значительно больше и может достигать 370000 нуклеотидных пар, что примерно в 20 раз больше описанного выше генома митохондрий человека. Количество генов здесь также примерно в 7 раз больше, что сопровождается появлением в митохондриях растений дополнительных путей электронного транспорта, не сопряжённых с синтезом АТФ.

Митохондриальная ДНК реплицируется в интерфазе, что частично синхронизировано с репликацией ДНК в ядре. Во время же клеточного цикла митохондрии делятся надвое путём перетяжки, образование которой начинается с кольцевой бороздки на внутренней митохондриальной мембране. Детальное изучение нуклеотидной последовательности митохондриального генома позволило установить то, что в митохондриях животных и грибов нередки отклонения от универсального генетического кода. Так, в митохондриях человека кодон ТАТ вместо изолейцина в стандартном коде кодирует аминокислоту метионин, кодоны ТСТ и ТСС, обычно кодирующие аргинин, являются стоп-кодонами, а кодон АСТ, в стандартном коде являющийся стоп-кодоном, кодирует аминокислоту метионин. Что касается митохондрий растений, то, по-видимому, они используют универсальный генетический код. Другой чертой митохондрий является особенность узнавания кодонов тРНК, заключающаяся в том, что одна подобная молекула способна узнавать не один, но сразу три или четыре кодона. Указанная особенность снижает значимость третьего нуклеотида в кодоне и приводит к тому, что митохондрии требуется меньшее разнообразие типов тРНК. При этом достаточным количеством оказываются всего 22 различных тРНК.

Имея собственный генетический аппарат, митохондрия обладает и собственной белоксинтезирующей системой, особенностью которой в клетках животных и грибов являются очень маленькие рибосомы, характеризуемые коэффициентом седиментации 55S, что даже ниже аналогичного показателя у 70s-рибосом прокариотического типа. При этом две большие рибосомные РНК также имеют меньшие размеры, чем у прокариот, а малая рРНК вообще отсутствует. В митохондриях растений, напротив, рибосомы более сходны с прокариотическими по размерам и строению.

Митохондриальные белки

Количество транслируемых с митохондриальной мРНК белков, формирующих субъединицы крупных ферментных комплексов, ограниченно. Значительная часть белков кодируется в ядре и синтезируется на цитоплазматических 80S рибосомах. В частности, так образуются некоторые белки — переносчики электронов, митохондриальные транслоказы, компоненты транспорта белков в митохондрии, а также факторы, необходимые для транскрипции, трансляции и репликации митохондриальной ДНК. При этом подобные белки на своём N-конце имеют особые сигнальные пептиды, размер которых варьирует от 12 до 80 аминокислотных остатков. Данные участки формируют амфифильные завитки, обеспечивают специфический контакт белков со связывающими доменами митохондриальных распознающих рецепторов, локализованных на наружной мембране. До наружной мембраны митохондрии данные белки транспортируются в частично развёрнутом состоянии в ассоциации с белками-шаперонами (в частности — с hsp70). После переноса через наружную и внутреннюю мембраны в местах их контактов поступающие в митохондрию белки вновь связываются с шаперонами, но уже собственного митохондриального происхождения, которые подхватывают пересекающий мембраны белок, способствуют его втягиванию в митохондрию, а также контролируют процесс правильного сворачивания полипептидной цепи. Большинство шаперонов обладает АТФазной активностью, в результате чего как транспорт белков в митохондрию, так и образование их функционально активных форм являются энергозависимыми процессами.

Функции митохондрий и энергообразование

Основной функцией митохондрий является синтез АТФ — универсальной формы химической энергии в любой живой клетке. Как и у прокариот, данная молекула может образовываться двумя путями: в результате субстратного фосфорилирования в жидкой фазе (например, при гликолизе) или в процессе мембранного фосфорилирования, связанного с использованием энергии трансмембранного электрохимического градиента (англ.) русск. протонов (ионов водорода). Митохондрии реализуют оба эти пути, первый из которых характерен для начальных процессов окисления субстрата и происходит в матриксе, а второй завершает процессы энергообразования и связан с кристами митохондрий. При этом своеобразие митохондрий как энергообразующих органелл эукариотической клетки определяет именно второй путь генерации АТФ, получивший название «хемиосмотического сопряжения». По сути это последовательное превращение химической энергии восстанавливающих эквивалентов НАДН в электрохимический протонный градиент ΔμН + по обе стороны внутренней мембраны митохондрии, что приводит в действие мембранно-связанную АТФ-синтетазу и завершается образованием макроэргической связи в молекуле АТФ.

В целом весь процесс энергообразования в митохондриях может быть разбит на четыре основные стадии, первые две из которых протекают в матриксе, а две последние — на кристах митохондрий:

Ещё в цитоплазме в серии из 10 отдельных ферментативных реакций шестиуглеродная молекула глюкозы частично окисляется до двух трёхуглеродных молекул пирувата с образованием двух молекул АТФ. Затем пируват переносится из цитозоля через наружную и внутреннюю мембраны в матрикс, где первоначально превращается в ацетил-СоА. Этот процесс катализируется крупным пируватдегидрогеназным комплексом, имеющим размер, сопоставимый с размером рибосомы, и состоящим из трёх ферментов, пяти коферментов и двух регуляторных белков. Точно также жирные кислоты, полученные при расщеплении нерастворимых триглицеридов в цитоплазме, переносятся в митохондриальный матрикс в виде ацетил-СоА-производных.

На следующем этапе, также протекающем в матриксе митохондрии, ацетил-СоА полностью окисляется в цикле Кребса. В его работе задействованы четыре отдельных фермента, за каждый цикл обеспечивающие укорочение углеводородной цепи на два атома углерода, которые в дальнейшем превращаются в СО₂. Этот процесс обеспечивает образование одной молекулы ГТФ, а также НАДН — высокоэнергетического промежуточного соединения, которое легко отдаёт электроны в цепь переноса электронов на кристах митохондрий.

Дальнейшие процессы энергообразования в митохондрии происходят на её кристах и связаны с переносом электронов от НАДН к кислороду. В соответствии с тем, что потребление кислорода в качестве окислителя обычно называют «внутриклеточным дыханием», электронно-транспортную цепь ферментов, осуществляющих последовательный перенос электронов от НАДН к кислороду, часто называют «дыхательной цепью». При этом трансформация энергии окисления осуществляется ферментами, расположенными на кристах митохондрий и осуществляющими векторный (направленный по отношению к сторонам мембраны) перенос протонов водорода из матрикса митохондрии в межмембранное пространство. В этом состоит принципиальное отличие работы оксидоредуктаз дыхательной цепи от функционирования ферментов, катализирующих реакции в гомогенном (изотропном) растворе, где вопрос о направлении реакции в пространстве не имеет смысла.

Весь процесс переноса электрона по дыхательной цепи может быть разбит на три стадии, каждая из которых катализируется отдельным трансмембранным липопротеидным комплексом (I, III и IV), встроенным в мембрану кристы митохондрии. В состав каждого из названных комплексов входят следующие компоненты:

Каждый из этих комплексов осуществляет перенос электронов от донора к акцептору по градиенту редокс-потенциала через ряд последовательно функционирующих переносчиков. В качестве последних в дыхательной цепи митохондрий функционируют мигрирующие в плоскости мембраны жирорастворимые молекулы убихинона, а также небольшие (молекулярная масса 13 кДа) водорастворимые белки, содержащие ковалентно связанный гем и называемые «цитохромами с». При этом три из пяти компонентов, составляющих дыхательную цепь, работают так, что перенос электронов сопровождается переносом протонов через мембрану крист митохондрий в направлении из матрикса в межмембранное пространство.

Дыхательная цепь начинается с комплекса I (НАДН-убихинон-оксидоредуктаза), состоящего из 16-26 полипептидных цепей и имеющего молекулярную массу около 850 кДа. Функциональная активность этого комплекса определяется тем, что он содержит в своём составе более 20 атомов железа, упакованных в ячейки из атомов серы, а также флавин (Фл — производное витамина рибофлавина). Комплекс I катализирует окисление НАДН, отщепляя от него два электрона, которые после «путешествия» по окислительно-восстановительным компонентам комплекса I попадают на молекулу-переносчик, в качестве которой выступает убихинон (Q). Последний способен ступенчато восстанавливаться, принимая на себя по два электрона и протона и, таким образом, превращаясь в восстановленную форму — убихинол (QH₂).

Энергетический потенциал (запас энергии) в молекуле убихинола существенно ниже, чем в молекуле НАДН, а разница в подобной энергии временно запасается в виде особого вида — электрохимического протонного градиента. Последний возникает в результате того, что перенос электронов по простетическим группам комплекса I, ведущий к снижению энергетического потенциала электронов, сопровождается трансмембранным переносом двух протонов из матрикса в межмембранное пространство митохондрии.

Восстановленный убихинол мигрирует в плоскости мембраны, где достигает второго фермента дыхательной цепи — комплекса III (bc₁). Последний представляет собой димер из субъединиц b и c₁ с молекулярной массой более 300 кДа, сформированный из восьми полипептидных цепей и содержащий атомы железа как в серных ячейках, так и в виде комплексов с гемами b(I), b(II) и c₁ — сложными гетероциклическими молекулами с четырьмя атомами азота, расположенными по углам металлосвязывающего квадрата. Комплекс III катализирует реакцию восстановления убихинола до убихинона с передачей электронов на атом железа второй молекулы переносчика (находящегося в межмембранном пространстве цитохрома c). Отщепляющиеся при этом от убихинола два протона водорода освобождаются в межмембранное пространство, продолжая формирование электрохимического градиента. Наконец, ещё два протона водорода переносятся в межмембранное пространство митохондрии за счёт энергии электронов, проходящих по простетических группам комплекса III.

Последняя стадия катализируется комплексом IV (цитохром c-оксидаза) с молекулярной массой около 200 кДа, состоящим из 10-13 полипептидных цепей и, помимо двух различных гемов, включающим также несколько атомов меди, прочно связанных с белками. При этом электроны, отбираемые у восстановленного цитохрома c, пройдя по атомам железа и меди в составе комплекса IV, попадают на связанный в активном центре этого фермента кислород, что приводит к образованию воды.

Таким образом, суммарная реакция, катализируемая ферментами дыхательной цепи, состоит в окислении НАДН кислородом с образованием воды. По сути этот процесс заключается в ступенчатом переносе электронов между атомами металлов, присутствующих в простетических группах белковых комплексов дыхательной цепи, где каждый последующий комплекс обладает более высоким сродством к электрону, чем предыдущий. При этом сами электроны передаются по цепи до тех пор, пока не соединятся с молекулярным кислородом, обладающим наибольшим сродством к электронам. Освобождаемая же при этом энергия запасается в виде электрохимического (протонного) градиента по обе стороны внутренней мембраны митохондрий. При этом считается, что в процессе транспорта по дыхательной цепи пары электронов перекачивается от трёх до шести протонов.

Завершающим этапом функционирования митохондрии является генерация АТФ, осуществляемая встроенным во внутреннюю мембрану специальным макромолекулярным комплексом с молекулярной массой 500 кДа. Этот комплекс, называемый АТФ-синтетазой, как раз и катализирует синтез АТФ путём конверсии энергии трансмембранного электрохимического градиента протонов водорода в энергию макроэргической связи молекулы АТФ.

АТФ-синтеза

В структурно-функциональном плане АТФ-синтаза состоит из двух крупных фрагментов, обозначаемых символами F₁ и F₀. Первый из них (фактор сопряжения F₁) обращён в сторону матрикса митохондрии и заметно выступает из мембраны в виде сферического образования высотой 8 нм и шириной 10 нм. Он состоит из девяти субъединиц, представленных пятью типами белков. Полипептидные цепи трёх субъединиц α и стольких же субъединиц β уложены в похожие по строению белковые глобулы, которые вместе образуют гексамер (αβ)₃, имеющий вид слегка приплюснутого шара. Подобно плотно уложенным долькам апельсина, последовательно расположенные субъединицы α и β образуют структуру, характеризующуюся осью симметрии третьего порядка с углом поворота 120°. В центре этого гексамера находится субъединица γ, которая образована двумя протяжёнными полипептидными цепями и напоминает слегка деформированный изогнутый стержень длиной около 9 нм. При этом нижняя часть субъединицы γ выступает из шара на 3 нм в сторону мембранного комплекса F₀. Также внутри гексамера находится минорная субъединица ε, связанная с γ. Последняя (девятая) субъединица обозначается символом δ и расположена на внешней стороне F₁.

Мембранная часть АТФ-синтазы, называемая фактором сопряжения F₀, представляет собой гидрофобный белковый комплекс, пронизывающий мембрану насквозь и имеющий внутри себя два полуканала для прохождения протонов водорода. Всего в состав комплекса F₀ входит одна белковая субъединица типа а, две копии субъединицы b, а также от 9 до 12 копий мелкой субъединицы c. Субъединица а (молекулярная масса 20 кДа) полностью погружена в мембрану, где образует шесть пересекающих её α-спиральных участков. Субъединица b (молекулярная масса 30 кДа) содержит лишь один сравнительно короткий погружённый в мембрану α-спиральный участок, а остальная её часть заметно выступает из мембраны в сторону F₁ и закрепляется за расположенную на её поверхности субъединицу δ. Каждая из 9-12 копий субъединицы c (молекулярная масса 6-11 кДа) представляет собой сравнительно небольшой белок из двух гидрофобных α-спиралей, соединённых друг с другом короткой гидрофильной петлёй, ориентированной в сторону F₁, а все вместе образуют единый ансамбль, имеющий форму погружённого в мембрану цилиндра. Выступающая из комплекса F₁ в сторону F₀ субъединица γ как раз и погружена внутрь этого цилиндра и достаточно прочно зацеплена за него.

Таким образом, в молекуле АТФ-синтазы можно выделить две группы белковых субъединиц, которые могут быть уподоблены двум деталям мотора: ротору и статору. «Статор» неподвижен относительно мембраны и включает в себя шарообразный гексамер (αβ)₃, находящуюся на его поверхности и субъединицу δ, а также субъединицы a и b мембранного комплекса F₀. Подвижный относительно этой конструкции «ротор» состоит из субъединиц γ и ε, которые, заметно выступая из комплекса (αβ)₃, соединяются с погружённым в мембрану кольцом из субъединиц c.

Способность синтезировать АТФ — свойство единого комплекса F₀F₁, сопряжённого с переносом протонов водорода через F₀ к F₁, в последнем из которых как раз и расположены каталитические центры, осуществляющие преобразование АДФ и фосфата в молекулу АТФ. Движущей же силой для работы АТФ-синтазы является протонный потенциал, создаваемый на внутренней мембране митохондрий в результате работы цепи электронного транспорта.

Сила, приводящая в движение «ротор» АТФ-синтазы, возникает при достижении разности потенциалов между наружной и внутренней сторонами мембраны > 220 мВ и обеспечивается потоком протонов, протекающих через специальный канал в F₀, расположенный на границе между субъединицами a и c. При этом путь переноса протонов включает в себя следующие структурные элементы:

Таким образом, каталитическая активность АТФ-синтазы непосредственно связана с вращением её «ротора», при котором поворот субъединицы γ вызывает одновременное изменение конформации всех трёх каталитических субъединиц β, что в конечном счёте и обеспечивает работу фермента. При этом в случае образования АТФ «ротор» крутится по часовой стрелке со скоростью четыре оборота в секунду, а само подобное вращение происходит дискретными скачками по 120°, каждый из которых сопровождается образованием одной молекулы АТФ.

Непосредственная функция синтеза АТФ локализована на β-субъединицах сопрягающего комплекса F₁. При этом самым первым актом в цепи событий, приводящих к образованию АТФ, является связывание АДФ и фосфата с активным центром свободной β-субъединицы, находящейся в состоянии 1. За счёт энергии внешнего источника (тока протонов) в комплексе F₁ происходят конформационные изменения, в результате которых АДФ и фосфат становятся прочно связанными с каталитическим центром (состояние 2), где становится возможным образование ковалентной связи между ними, ведущей к образованию АТФ. На данной стадии АТФ-синтазы ферменту практически не требуется энергии, которая будет необходима на следующем этапе для освобождения прочно связанной молекулы АТФ из ферментативного центра. Поэтому следующий этап работы фермента заключается в том, чтобы в результате энергозависимого структурного изменения комплекса F₁ каталитическая β-субъединица, содержащая прочно связанную молекулу АТФ, перешла в состояние 3, в котором связь АТФ с каталитическим центром ослаблена. В результате этого молекула АТФ покидает фермент, а β-субъединица возвращается в исходное состояние 1, благодаря чему обеспечивается цикличность работы фермента.

Работа АТФ-синтазы связана с механическими движениями её отдельных частей, что позволило отнести этот процесс к особому типу явлений, названных «вращательным катализом». Подобно тому, как электрический ток в обмотке электродвигателя приводит в движение ротор относительно статора, направленный перенос протонов через АТФ-синтетазу вызывает вращение отдельных субъединиц фактора сопряжения F₁ относительно других субъединиц ферментного комплекса, в результате чего это уникальное энергообразующее устройство совершает химическую работу — синтезирует молекулы АТФ. В дальнейшем АТФ поступает в цитоплазму клетки, где расходуется на самые разнообразные энергозависимые процессы. Подобный перенос осуществляется специальным встроенным в мембрану митохондрий ферментом АТФ/АДФ-транслоказой, который обменивает вновь синтезированную АТФ на цитоплазматическую АДФ, что гарантирует сохранность фонда адениловых нуклеотидов внутри митохондрий.

Митохондрии и наследственность

ДНК митохондрий наследуются почти исключительно по материнской линии. Каждая митохондрия имеет несколько участков нуклеотидов в ДНК, идентичных во всех митохондриях (то есть в клетке много копий митохондриальных ДНК), что очень важно для митохондрий, неспособных восстанавливать ДНК от повреждений (наблюдается высокая частота мутаций). Мутации в митохондриальной ДНК являются причиной целого ряда наследственных заболеваний человека.

Источник