Ферменты или Энзимы ( от греческого ЭН- в, ЗИМЕ- закваска). Впервые обнаружены в бродильном производстве, откуда и получили свое название. Все ферменты имеют белковую природу
Общие свойства ферментов и химических катализаторов небелковой природы:
1) Ф. не входят в состав конечных продуктов реакции и не тратятся в процессе катализа, выходя из реакции в неизменном виде.
2) Ф. только ускоряют реакции протекающие и без них, не могут возбудить реакций, противоречащих законам термодинамики.
3) Ф. не смещают положение равновесия, а лишь ускоряют его достижение.
Отличительные признаки ферментативного и химического катализа:
1) Скорость ферментативного катализа намного выше, чем небиологического.
Например, энергия активации реакции разложения перекиси водорода
Н2О2 а Н2О + 1/2 О2 равна 75,3 кДж/моль, поэтому самопроизвольное разложение протекает настолько медленно, что выделяющийся кислород визуально не заметен.
При добавлении неорганического катализатора- железа или платины- энергия активации снижается до 54,1 кДж/моль, реакция ускоряется в тысячи раз и становится заметной по выделению пузырьков кислорода.
Фермент каталаза, разлагающий перекись водорода, снижает энергию активации более, чем в 4 раза и ускоряет реакцию разложения в миллиард раз. Реакция протекает настолько бурно, что раствор от выделяющегося кислорода буквально вскипает.
Наконец, одна-единственная молекула фермента может катализировать при обычной температуре превращение от тысячи до миллиона молекул вещества в минуту. Эта скорость катализа недостижима для небиологических катализаторов.
2) Ферменты обладают высокой специфичностью, направляя превращение вещества в строгое русло. 3) Ферментативные процессы не дают побочных реакций, для них характерен 100% выход целевого продукта. 4) Ферменты катализируют реакции в мягких условиях, то есть при обычном давлении, небольшой температуре и значениях рН, близких к нейтральным, однако весьма чувствительны к сдвигам рН среды и изменению температуры. 5) Ферменты регулируемы. То есть они могут изменять свою активность под воздействием ряда факторов, изменяя количественные выходы продуктов. Этим обеспечивается скоординированность всех метаболических процессов во времени. 6) Скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна количеству фермента, поэтому недостаток фермента в организме означает низкую скорость превращения какого-либо соединения, и наоборот, одним из путей приспособления организма является увеличение количества требуемого фермента.
ФЕРМЕНТЫ- ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ (ПРОСТЫЕ Ф. И СЛОЖНЫЕ Ф.)
Ферменты- простые белки встречаются примерно в половине случаев. Если молекула фермента состоит из белковой части (полипептидная нить) и небелковой части, то это сложные ферменты. Белковая часть, называемая апоферментом, самостоятельно (т. е. без наличия небелковой части) часто нефункциональна. Небелковая часть сложного фермента, называемая КОФЕРМЕНТОМ (если сравнительно независима от белковой части молекулы) или ПРОСТЕТИЧЕСКОЙ ГРУППОЙ (если сравнительно прочно и постоянно связана с белковой частью) в комбинации с белковой частью составляет ХОЛОФЕРМЕНТ, т. е. функционально действенный энзим. Соединение в ХОЛОФЕРМЕНТ осуществляется любыми типами связей, кроме ковалентных.
ФУНКЦИИ КОФЕРМЕНТОВ(КФ) И ПРОСТЕТИЧЕСКИХ ГРУПП (ПГ)
1. Участие в акте катализа 2. Осуществление контакта между энзимом и субстратом 3. Стабилизация апофермента
Апофермент, в свою очередь, усиливает каталитическую активность небелковой части (КФ и ПГ). Например, одна и та же NAD+ является КФ многих дегидрогеназ, отличие- в апоферментной части.
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР- часть молекулы Ф. где происходит связывание и превращение субстрата. У Ф., имеющих четвертичную структуру, число АЦ может быть равно числу Субъединиц.
Сам АЦ функционально неоднороден и имеет КАТАЛИТИЧЕСКУЮ ЗОНУ и СВЯЗЫВАЮЩУЮ З. Связывание субстрата- многоточечное.
СПЕЦИФИЧНОСТЬ Ф. бывает ОТНОСИТЕЛЬНАЯ (катализ превращений небольшой группы близких по свойствам СУБСТРАТОВ) и АБСОЛЮТНАЯ- катализ превращения только одного вещества.
НИКОТИНАМИДНЫЕ КОФЕРМЕНТЫ NAD+ и NADP+
NAD+, NADP+- содержащие дегидрогеназы катализируют перенос гидрид-иона (Н-) от субстрата к никотинамидной части кофермента:
Восстановленная при этом часть кофермента отличается от окисленной только по производному никотиновой кислоты:
Восстановленные формы NADH и NADPH отсоединяются от апофермента и отделяются от дегидрогеназы. Затем они переносят гидрид ион на другую молекулу фермента (чаще всего- FMN, FAD-зависимого).
Катализируют обратимые реакции окисления спиртов, оксикислот, аминов и др. Хорошо изучены LDH- лактатдегидрогеназа, MDH- малатдегидрогеназа, ADH- алкогольдегидрогеназа. Для дегидрогеназ характерно наличие четвертичной структуры (ADH, MDH- димеры, LDH-тетрамер).
УЧАСТВУЕТ В РЕАКЦИЯХ АКТИВАЦИИ И ПЕРЕНОСА АЦЕТИЛЬНЫХ И АЦИЛЬНЫХ ГРУПП (присоединяется к S- в составе КоА, с образованием ацетил-КоА или ацил-КоА.
КЛАССИФИКАЦИЯ И НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ
Всего в клетке насчитывают около 10000 ферментов, которые катализируют около 2000 реакций. Известно 1800 ферментов из них 150 выделены в кристалличнском виде.
Более подробно познакомиться с системой классификации энзимов, а также свойствами отдельных ферментов можно здесь. По классификации ферментов (КФ- русскоязычная, ЕС-англоязычная) каждый фермент (энзим) имеет свой определенный номер, состоящий из четырех групп цифр, разделенных точками. Первая цифра обозначает отнесение фермента к классу, вторая-к подклассу, третья- к подподклассу и, наконец, четвертая- номер фермента. Например, шифр алкогольдегидрогеназы ADH по классификации- ЕС 1.1.1.1, малатдегидрогеназы- ЕС 1.1.1.37. Разделение ферментов на классы строгое и не допускает произвольного изменения номеров. Так, все оксидоредуктазы относят к первому классу, трансферазы- ко второму, гидролазы- к третьему и т.д.
Классификация ферментов: четырехчисловая система, первое число- класс (один из шести): 1. Оксидоредуктазы (катализаторы окислительно-восстановительных реакций) 2. Трансферазы (реакции переноса групп с одной молекулы на другую) 3. Гидролазы (реакции с участием молекул воды) 4. Лиазы (Синтазы) (реакции соединения или расщепления молекул, присоединения-отсоединения воды, аммиака, СО2 и т.д.) 5. Изомеразы (изменение строения внутри одной молекулы) 6. Лигазы (Синтетазы) (то же, что 4,но с участием энергии АТФ) Внутри каждого класса происходит разделение на подклассы, например, внутри первого класса различают: EC 1.1 Действующие на CH-OH группы донора EC 1.2 Действующие на альдегидные или оксо- группы донора EC 1.3 Действующие на CH-СH группы донора EC 1.4 Действующие на CH-NH2 группы донора EC 1.5 Действующие на CH-NH группы донора EC 1.6 Действующие на NADH или NADPH Внутри каждого подкласса происходит разделение на подподклассы: EC 1.1.1 Акцептор NAD или NADP EC 1.1.2 Акцептор- цитохром EC 1.1.3 Акцептор- кислород EC 1.1.4 Акцептор- сульфид EC 1.1.5 Акцептор- хинон или подобная группировка EC 1.1.99 Другой акцептор
Последнее число- номер конкретного энзима: EC 1.1.1. 1 alcohol dehydrogenase EC 1.1.1. 2 alcohol dehydrogenase (NADP+) EC 1.1.1. 3 homoserine dehydrogenase EC 1.1.1. 4 (R,R)-butanediol dehydrogenase EC 1.1.1. 5 acetoin dehydrogenase . и т. д. подробный список всех NAD, NADP- зависимых оксидоредуктаз (ЕС. 1.1.1.ХХ) смотри здесь.
Однако стало очевидно, что ни один из классов не описывает важную группу ферментов, которые катализируют перемещение ионов или молекул через мембраны или их разделение внутри мембран. Некоторые из них включают гидролиз АТФ и ранее были классифицированы как АТФазы (ЕС 3.6.3.-), хотя гидролитическая реакция не является их основной функцией. В августе 2018 года Международный союз биохимии и молекулярной биологии (IUBMB) классифицировал эти ферменты в соответствии с новым классом ферментов (EC) транслоказ (EC 7).
Ферменты имеют названия, которые разделяются на рабочие и систематические. Рабочие названия образуются из объединения названия субстрата, типа реакции и окончания «-аза». Например: ЛАКТАТ + ДЕГИДРОГЕНизация + АЗА = ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА. Систематическое название фермента формируется следующим образом: (название субстратов (через дробь), название типа химического превращения + аза). Та же лактатдегидрогеназа будет иметь систематическое название » L-лактат:NAD+ оксидоредуктаза«.
3. ГИДРОЛАЗЫ (фосфатазы, эстеразы, фосфолипазы) (разрыв связей с присоединением воды):
а) Дипептидаза расщепляет дипептид на две аминокислоты при участии воды:
4. ЛИАЗЫ (альдолазы, гидратазы-дегидратазы, синтазы, декарбоксилазы) (катализ реакций разрыва связей в субстрате без присоединения воды или окисления):
пируватдекарбоксилаза(ЕС 4.1.1.1, 2-кетокислоты карбокси-лиаза) катализирует расщепление пирувата до уксусного альдегида с отщеплением СО2:
карбоксилаза (плюс СО2)
дегидратаза (минус Н2О)
Цитрат-дегидратаза (ЕС 4.2.1.4, цитрат гидро-лиаза) катализирует отщепление-присоединение воды от лимонной кислоты с образованием аконитата и изоцитрата: Фермент катализирует как прямые, так и обратные реакции.
синтаза (соединение двух мелких в один крупный)
Цитрат-синтаза (бывший ЕС 4.1.3.7) синтезирует лимонную кислоту из оксалоацетата (щавелевоуксусной кислоты, ЩУК) и молекулы Ацетил-КоА: Приведенная выше реакция схожа с реакциями переноса групп, катализируемых трансферазами (энзимы 2-го класса), поскольку происходит перенос ацетильной группы с Ацетил-КоА на оксалоацетат, поэтому в настоящее время цитрат-синтаза отнесена к энзимам этого класса, имеет номер ЕС 2.3.3.1 и систематическое название ацетил-КоА: оксалоацетат С-ацетилтрансфераза (acetyl-CoA:oxaloacetate C-acetyltransferase [thioester-hydrolysing, (pro-S)-carboxymethyl forming]).
Глюкозо-6-фосфат-изомераза (ЕС 5.3.1.9, D-глюкозо-6-фосфат кето-изомераза), например, превращает глюкозо-6-фосфат во фруктозо-6-фосфат и наоборот:
6. ЛИГАЗЫ (синтетазы, соединяют 2 части с использованием энергии АТФ). Реакции ферментов этого класса, как правило, необратимы.
Так, аспартат-синтетаза (ЕС 6.3.1.1, L-аспартат: аммиак-лигаза (АМФ-образующая) при участии молекулы АТФ синтезирует аспарагин из аспарагиновой кислоты и аммиака:
К подклассу 6.1 относят ферменты, катализирующие образование связей С-О (в том числе Аминоацил-т-РНК-синтетазы ), к подклассу 6.2- образование связей C-S, 6.3- связей C-N, 6.4- связей С-С и 6.5- связей Р-О.
Современные классификация и номенклатура ферментов были разработаны Комиссией по ферментам Международного биохимического союза и утверждены на V Международном биохимическом конгрессе в 1961 г. в Москве.
Таким образом, тип катализируемой химической реакции в сочетании с названием субстрата (субстратов) служит основой для систематического наименования ферментов. Согласно Международной классификации, ферменты делят на шесть главных классов, в каждом из которых несколько подклассов: 1) оксидоредуктазы; 2) трансферазы; 3) гидролазы; 4) лиазы; 5) изомеразы; 6) лигазы (синтетазы) (табл. 4.5).
Оксидоредуктазы. К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие с участием двух субстратов окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Систематические названия их составляют по форме «донор: акцептор оксидоредуктаза». Например, лактат: НАД + оксидоредуктаза для лактатдегидрогеназы (ЛДГ).
Различают следующие основные оксидоредуктазы: аэробные дегидро-геназы или оксидазы, катализирующие перенос протонов (электронов) непосредственно на кислород; анаэробные дегидрогеназы, ускоряющие перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород; цитохромы, катализирующие перенос только электронов. К этому классу относят также гемсодержащие ферменты каталазу и пероксидазу, катализирующие реакции с участием перекиси водорода.
Трансферазы. К классу трансфераз относят ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и радикалов. Наименование их составляется по форме «донор: транспортируемая группа – трансфераза».
остатков, азотистых групп, остатков фосфорной и серной кислот и др. Например: метил- и формилтрансферазы, ацетилтрансферазы, амино-трансферазы, фосфотрансферазы и др.
Гидролазы. В класс гидролаз входит большая группа ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды. Наименование их составляют по форме «субстрат-гидролаза». К ним относятся: зстеразы – ферменты, катализирующие реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров; гликозидазы, ускоряющие разрыв гликозидных связей; фосфатазы и пептидгидролазы, катализирующие гидролиз фосфоангидридных и пептидных связей; ами-дазы, ускоряющие разрыв амидных связей, отличных от пептидных, и др.
Лиазы. К классу лиаз относят ферменты, катализирующие разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту разрыва двойной связи. Ферменты обозначают термином «субстрат-лиазы». Например, фумарат-гидратаза (систематическое название «L-малат-гидролаза») катализирует обратимое отщепление молекулы воды от яблочной кислоты с образованием фумаровой кислоты. В эту же группу входят декарбоксилазы (карбокси-лиазы), амидин-лиазы и др.
Изомеразы. К классу изомераз относят ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических и геометрических изомеров. Систематическое название их составляют с учетом типа реакции: «субстрат – цис-транс-изомераза». Если изомеризация включает внутримолекулярный перенос группы, фермент получает название «мутаза».
К этому же классу относят рацемазы и эпимеразы, действующие на амино- и оксикислоты, углеводы и их производные; внутримолекулярные оксидоредуктазы, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз; внутримолекулярные трансферазы, переносящие ацильные, фосфорильные и другие группы, и т.д.
Лигазы (синтетазы). К классу лигаз относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ (или другого нуклеозидтрифосфата). Систематическое название их составляют по форме «X : Y лигаза», где X и Y обозначают исходные вещества. В качестве примера можно назвать L-глутамат: аммиак лигазу (рекомендуемое сокращенное название «глутаминсинтета-за»), при участии которой из глутаминовой кислоты и аммиака в присутствии АТФ синтезируется глутамин.
Шифр КФ (Классификация ферментов) или код фермента — это классификационный номер фермента по международной иерархической классификации. Принятая система классифицирует ферменты по группам и индексирует индивидуальные ферменты, что важно для стандартизации исследований.
Содержание
Принцип классификации
Классификация ферментов учитывает реакционную и субстратную специфичности ферментов, а не их белковую структуру. Шифр КФ определяет химическую реакцию, катализируемую ферментом. По этой причине аналогичные ферменты (иногда десятки) из различных организмов имеют один КФ, несмотря на структурные различия.
Иногда различные ферменты одного организма имеют один КФ. Например, панкреатическая липаза и печёночная липаза принадлежат обе к КФ 3.1.1.3 благодаря катализированию одной химической реакции (гидролиз эфирной связи в триглицериде), хотя первый фермент является ферментом пищеварения и работает в кишечнике, а второй относится к ферментам обмена липопротеинов в крови.
Формат шифра
Каждый классификационный номер содержит сокращение КФ и последовательность из четырёх чисел, разделённых точкой, и составляется по определенному принципу. Каждое последующее число представляет собой всё более и более уточняющую классификацию фермента. Так как база данных постоянно обновляется коды могут меняться и некоторые коды могут оставаться незаполненными.
Класс
Подкласс
Под-подкласс
Код четвертого уровня
Наконец, все ферменты, относящиеся к данному под-подклассу, получают свой порядковый номер (четвёртое число в шифре).
Коды первого уровня
Класс
Катализируемая реакция
Тип реакции
Важнейшие подклассы
КФ 1 Оксидоредуктазы
Окислительно-восстановительные реакции. Перенос атомов H и O или электронов от одного субстрата на другой
AH + B → A + BH (восстановленный) A + O → AO (окисленный)
Образование двух продуктов из одного субстрата в результате гидролиза.
AB + H2O → AOH + BH
эстераза, гликозил-гидролаза, пептидаза, амидаза
КФ 4 Лиазы (синтазы)
Негидролитическое добавление или удаление группы к или от субстрата. Образование C-C, C-N, C-O или C-S связи.
RCOCOOH → RCOH + CO2
C-O-лиаза, C-S-лиаза, C-N-лиаза, C-C-лиаза
КФ 5 Изомеразы
Внутримолекулярная перестановка, то есть изомеризация молекулы субстрата.
AB → BA
эпимераза, цис-транс-изомераза, внутримолекулярная оксидоредуктаза и др.
КФ 6 Лигазы (синтетазы)
Соединение двух молекул в результате синтеза новой C-O, C-S, C-N или C-C связи, сопряжённое с одновременным гидролизом АТФ.
X + Y+ ATP → XY + ADP + Pi
C-O-лигаза, C-S-лигаза, C-N-лигаза, C-C-лигаза
История
Схема номенклатуры ферментов была впервые разработана в 1955 году, когда Международный конгресс биохимии в Брюсселе учредил Комиссию по ферментам (Enzyme Commission). Первая версия номенклатуры появилась в 1961 году и включала около 900 ферментов, в версии 1978 года было более 2000 ферментов. Версия 1995 года содержит более 3500 ферментов.
Ссылки
См.также
Полезное
Смотреть что такое «Международная классификация ферментов» в других словарях:
классификация ферментов — КФ Международная четырехзначная номенклатура ферментов: 1 й знак класс ферментов (1 оксиредуктазы; 2 трансферазы; 3 гидролазы; 4 лиазы; 5 изомеразы; 6 лигазы); 2 й и 3 й знаки подклассы и подподклассы ферментов; 4 й знак порядковый номер в… … Справочник технического переводчика
классификация ферментов — Enzyme Classification (EC) классификация ферментов (КФ). Международная четырехзначная номенклатура ферментов: 1 й знак класс ферментов (1 оксиредуктазы; 2 трансферазы; 3 гидролазы; 4 лиазы; 5 изомеразы; 6 лигазы); 2 й и 3 й знаки подклассы и… … Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.
Приложение. Список сокращений — a. arteria (ед. число) aa. arteriae (мн. число) ant. anterior b. bursa (ед. число) Bac. Bacillus Bact. Bacterium bb. bursae (мн. число) Ber определитель бактерий Берджи (Bergey’s manual of determinative bacteriology, 8 ed., 1974) BNA Базельская… … Медицинская энциклопедия
МКБ-10: Класс III — Международная классификация болезней 10 го пересмотра (МКБ 10) Класс I Некоторые инфекционные и паразитарные болезни Класс II Новообразования Класс III Болезни крови, кроветворных ор … Википедия
МКБ-10: Класс III. Болезни крови, кроветворных органов и отдельные нарушения, вовлекающие иммунный механизм — Международная классификация болезней 10 го пересмотра (МКБ 10) Класс I Некоторые инфекционные и паразитарные болезни Класс II Новообразования Класс III Болезни крови, кроветворных органов и отдельные нарушения, вовлекающие иммунный механизм Класс … Википедия
МКБ-10: Класс XX — Международная классификация болезней 10 го пересмотра (МКБ 10) Класс I Некоторые инфекционные и паразитарные болезни Класс II Новообразования Класс III Болезни крови, кроветворных органов и отдельные нарушения, вовлекающие иммунный ме … Википедия
МКБ-10: Код Y — Международная классификация болезней 10 го пересмотра (МКБ 10) Класс I Некоторые инфекционные и паразитарные болезни Класс II Новообразования Класс III Болезни крови, кроветворных органов и отдельные нарушения, вовлекающие иммунный механизм Класс … Википедия
Инфекцио́нные боле́зни — (позднелат. infectio заражение) группа болезней, которые вызываются специфическими возбудителями, характеризуются заразительностью, циклическим течением и формированием постинфекционного иммунитета. Термин «инфекционные болезни» был введен… … Медицинская энциклопедия
МКБ-10: Класс IV — Список классов Международной классификации болезней 10 го пересмотра Класс I. Некоторые инфекционные и паразитарные болезни Класс II. Новообразования Класс III. Болезни крови, кроветворных органов и отдельные нарушения, вовлекающие иммунный… … Википедия
